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Des chercheurs de l’Université de la Ruhr-Bochum (RUB), en coopération avec des collègues de Francfort et de Marbourg, ont développé une méthode permettant d’étudier plus facilement les lois en vigueur lorsqu’une protéine rentre en contact avec un corps étranger et crée ainsi un biofilm. Pour ce faire, les chercheurs se servent d’une sorte de peau moléculaire qui se développe sur une surface et qui est dotée de "cheveux" de peptides (courtes protéines). Le choix du peptide permettrait de déterminer si la protéine pourra se fixer ou non sur cette peau moléculaire. L’utilisation d’un certain peptide permettrait même de créer une surface vierge de toute protéine, ce qui peut être souhaitable dans le cas des lentilles de contact par exemple.
Dès le premier contact avec un matériau étranger au corps, comme un implant, des protéines se fixent à la surface du matériau. Les protéines subissent alors certains dommages, perdent leurs fonctions et forment un biofilm. Les caractéristiques de ce biofilm, qui dépendent de la surface du matériau et d’éventuels prétraitements, déterminent alors si l’implant sera rejeté ou non par l’organisme. Une meilleure compréhension de ce processus est d’autant plus difficile que les couches de protéines adsorbées sont très complexes.
Les scientifiques ont développé une nouvelle classe de molécules, permettant de fabriquer des biofilms ayant des caractéristiques sur mesure. Pour cela, ils ont d’abord fixé une sorte "d’ancre moléculaire" à des peptides constitués de seulement quelques acides aminés. Cela permet à la molécule de se fixer à une surface d’or, d’y former un film dont l’épaisseur correspond à la longueur de la molécule. L’or est extrêmement plat et fait office de plateau pour étudier le film, en particulier l’adsorption des protéines. La résonance plasmon de surface [1] permet alors de déterminer rapidement la force liant les protéines à la peau peptidique.
